Un amminoacido è una molecola molto importante che presenta l'NH3+ è carico positivamente e il COO- è carico negativamente. In allegato a questo è il gruppo R che varia.Gli amminoacidi costituiscono buone proteine perché hanno la capacità di polimerizzare, nuove proprietà acido-base, varie strutture e funzionalità chimiche nelle catene laterali e, occasionalmente, chiralità.

lezione
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Amminoacidi
Tipo di risorsa Tipo: lezione
Materia di appartenenza Materia: Chimica organica
Amminoacidi

In natura esistono quelli che chiamiamo 20 aminoacidi essenziali che sono quelli che formano le proteine ​​e hanno le seguenti caratteristiche:

  1. Gli amminoacidi apolari o amminoacidi idrofobici costituiti da gruppi alchilici R: alanina (moderatamente solubile), valina (moderatamente solubile), leucina, isoleucina, prolina (struttura ciclica e solubile in acqua), il solforante contenente l'amminoacido metionina e due amminoacidi aromatici, triptofano e fenilalanina.
  2. Gli amminoacidi polari non caricati possono formare alcuni legami idrogeno limitati con l'acqua costituiti da gruppi ammidici R: asparagina e glutammina
  3. Gruppi idrossilici: tirosina (poco solubile in acqua a causa dell'anello aromatico), treonina e serina (moderatamente solubile) gruppo sulfidrilico della cisteina glicina ha solo una H per un gruppo R ed è polare a causa dei gruppi amminico e carbossilico
  4. Gli amminoacidi acidi sono negativi a pH neutro e sono importanti nel legare gli ioni metallici, i gruppi carbossilici possono agire come nucleofili negli enzimi e possono anche partecipare alle interazioni di legame elettrostatico. acido aspartico e acido glutammico
  5. Gli aminoacidi basici hanno una carica positiva a pH neutro l'arginina e la lisina sono completamente protonate a pH fisiologico e partecipano alle interazioni elettrostatiche nelle proteine l'istidina è protonata solo per il 10% a pH fisiologico ed è importante come donatore e accettore di protoni nelle reazioni enzimatiche e agisce come tampone biologicamente significativo.